Inhibicja kompetycyjna
Inhibicja kompetycyjna, znana również jako hamowanie kompetycyjne, polega na współzawodnictwie pomiędzy inhibitorem a substratem o miejsce aktywne enzymu. Wzrost stężenia inhibitora [I] nie wpływa na maksymalną prędkość reakcji (Vmax).
Mechanizm działania
W przypadku inhibicji kompetycyjnej, substrat i inhibitor konkurują o to samo miejsce katalityczne. Zwiększenie stężenia jednego z tych składników wpływa na szybkość reakcji na jego korzyść. Kluczowe punkty to:
- Przy wysokich stężeniach substratu, inhibitor zostaje wyparty, co minimalizuje jego wpływ na szybkość reakcji.
- Jeżeli stężenie substratu przewyższa stężenie inhibitora, szybkość reakcji nie zmienia się znacząco.
- W sytuacji, gdy inhibitor jest w większej ilości, reakcja ulega zahamowaniu.
Przykład
Przykładem inhibicji kompetycyjnej jest dehydrogenaza bursztynianowa, której substratem jest bursztynian, a inhibitorem malonian. Te dwa związki różnią się jedynie jedną grupą metylenową.
Inhibicja niekompetycyjna
W przeciwieństwie do inhibicji kompetycyjnej, inhibicja niekompetycyjna polega na tym, że inhibitor wiąże się z enzymem w miejscu innym niż aktywne, co wpływa na aktywność enzymu bez bezpośredniej konkurencji z substratem.
Kategorie
Inhibicja kompetycyjna jest ważnym zagadnieniem w enzymologii oraz kinetyce chemicznej.
