Cyklooksygenaza (COX)
Cyklooksygenaza (COX, EC 1.14.99.1) to enzym, który odgrywa kluczową rolę w syntezie związków chemicznych, działających jako lokalne informatory komórkowe. Jego głównym substratem jest kwas arachidonowy, uwalniany przez enzym fosfolipazę A2 z błony komórkowej.
Enzym ten katalizuje przemiany fosfolipidów, prowadząc do powstania prostanoidów, takich jak:
- prostaglandyny (PG)
- prostacykliny (PGI)
- tromboksany (TXA)
Prostaglandyny tworzą odrębną rodzinę z oznaczeniami od PGA do PGF. Kwas acetylosalicylowy (aspiryna) oraz inne niesteroidowe leki przeciwzapalne, takie jak ibuprofen, indometacyna i diklofenak, działają jako inhibitory cyklooksygenazy, co skutkuje zmniejszeniem syntezy prostaglandyn i objawów stanu zapalnego.
Izoformy cyklooksygenazy
Cyklooksygenaza występuje w trzech izoformach:
- COX-1
- COX-2
- COX-3
Każda z tych izoform jest kodowana przez geny zlokalizowane na różnych chromosomach. COX-1 jest zaangażowana w utrzymanie homeostazy organizmu, natomiast COX-2 aktywuje się w odpowiedzi na procesy zapalne i reakcje immunologiczne.
Historia badań
Cyklooksygenaza została po raz pierwszy opisana w 1976 roku, a sekwencję DNA enzymu wyizolowanego z baranich pęcherzyków nasiennych określono w 1988 roku. W 1996 roku poznano jej strukturę przestrzenną. Enzym lokalizuje się głównie w błonie retikulum endoplazmatycznego oraz jądra komórkowego.
