Białko G
Białko G, dawniej znane jako białka N², jest białkiem adaptorowym dla receptorów metabotropowych. Należy do dużej grupy polimorficznych białek, które charakteryzują się aktywnością GTP-azy, katalizującym hydrolizę GTP do GDP. Istnieje kilkanaście podtypów tych białek, które różnią się mechanizmem aktywacji i efektorami. Białko G odgrywa kluczową rolę w przekaźnictwie hormonalnym, mogąc zarówno pobudzać, jak i hamować różne procesy. Strukturalnie składa się z trzech podjednostek: α (związanej z GDP), β i γ.
Rodzaje białka G
- Gs – białko stymulujące
- Wiąże się z receptorem Rs.
- Podjednostka αs aktywuje cyklazę adenylanową, zwiększając produkcję cAMP.
- Gi – białko hamujące
- Podjednostka αi hamuje cyklazę adenylanową, zmniejszając produkcję cAMP.
Działanie białka G
Aktywacja białka G następuje po zmianie konformacji receptora metabotropowego przez ligand zewnętrzny. Proces ten obejmuje kilka kluczowych kroków:
- Wymiana GDP na GTP w podjednostce α.
- Odłączenie podjednostki α od heterotrimerycznego kompleksu, co prowadzi do aktywacji.
- Aktywacja kompleksu βγ.
Aktywowane podjednostki oddziałują z odpowiednimi białkami efektorowymi, co prowadzi do hydrolizy GTP. W wyniku tego procesu:
- Powstaje GDP.
- Podjednostka α traci aktywność i łączy się ponownie z kompleksem βγ.
- Odtworzone białko G jest gotowe do kolejnego cyklu aktywacji.
Znaczenie kliniczne
Zaburzenia w metabolizmie białka G mogą prowadzić do różnych schorzeń, takich jak rzekoma niedoczynność przytarczyc, cholera czy krztusiec. Białko G zostało po raz pierwszy odkryte przez Alfreda Gilmana w latach 70. XX wieku. W 1994 roku Gilman i Martin Rodbell otrzymali Nagrodę Nobla za swoje badania nad tym białkiem.