Aminotransferaza asparaginianowa (AST)
Aminotransferaza asparaginianowa, znana również jako AST, AspAT lub GOT, to enzym (EC 2.6.1.1), który uczestniczy w przemianach białek. Należy do grupy transferaz, które przenoszą grupy aminowe z aminokwasów na α-ketokwasy.
Przyczyny wzrostu aktywności AST
Wzrost aktywności aminotransferazy asparaginianowej może wskazywać na różne schorzenia, w tym:
- martwica mięśnia serca (np. zawał serca)
- choroby wątroby (zapalenie wątroby)
- uszkodzenia mięśni szkieletowych (urazy, dystrofia, rabdomioliza)
- mononukleoza zakaźna
- hipoksja
- niewydolność krążenia
- zapalenie trzustki
- stosowanie niektórych leków psychotropowych (np. agomelatyna, amisulpryd)
Wskaźnik de Ritisa
W diagnostyce często określa się poziomy AST oraz aminotransferazy alaninowej (ALT). Wprowadzono pojęcie wskaźnika de Ritisa, który jest stosunkiem AST do ALT. W normalnych warunkach wskaźnik ten jest większy od 1. Spadek poniżej 0,9 sugeruje chorobę miąższu wątroby.
Mechanizm działania
Aminotransferaza asparaginianowa katalizuje reakcję transaminacji, która może być opisana wzorami:
- α-ketokwas + kwas asparaginowy ⇌ kwas szczawiooctowy + α-aminokwas
- α-aminokwas + kwas szczawiooctowy ⇌ α-ketokwas + kwas asparaginowy
Na przykład, kwas asparaginowy w połączeniu z α-ketoglutaranem przekształca się w kwas szczawiooctowy i kwas L-glutaminowy. Enzym cytozolowy przekształca szczawiooctan w asparaginian, a mitochondrialny asparaginian w szczawiooctan.
