Chymotrypsyna – Enzym Trawienny
Chymotrypsyna (EC 3.4.21.1) jest proteolitycznym enzymem trawiennym, który jest produkowany przez trzustkę w formie proenzymu chymotrypsynogenu. Enzym ten jest aktywowany przez trypsynę i działa w jelicie cienkim, gdzie rozkłada łańcuchy peptydowe białek.
Aktywność i Funkcja
Chymotrypsyna wykazuje maksymalną aktywność w pH 8–9. W przeciwieństwie do trypsyny, nie ma wpływu na krzepnięcie krwi. Enzym ten preferencyjnie hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie reszt aminokwasowych o hydrofobowych łańcuchach bocznych, zwłaszcza takich jak:
- tryptofan
- fenyloalanina
- tyrozyna
- leucyna
Aktywacja Chymotrypsynogenu
Chymotrypsynogen składa się z 245 reszt aminokwasowych i jest aktywowany przez proces proteolityczny. Dwa dipeptydy są usuwane przez trypsynę, co prowadzi do powstania aktywnej formy enzymu, znanej jako α-chymotrypsyna. Stabilizacja tej cząsteczki zachodzi dzięki połączeniu trzech części przez dwa mostki dwusiarczkowe.
Podsumowanie
Chymotrypsyna odgrywa kluczową rolę w procesie trawienia, rozkładając białka w jelicie cienkim. Jej aktywność i mechanizm działania są istotne dla prawidłowego funkcjonowania układu pokarmowego.
Przypisy
- Kategoria: ATC-B06
- Kategoria: ATC-S01
- Kategoria: Enzymy trawienne układu pokarmowego
- Kategoria: Geny na chromosomie 16
